热应激脂肪细胞内HSP70由胞浆向油滴表面转位的信号通路和转运机制

真核细胞浆均有大小和数量不等的油滴，内储甘油三酯和胆固醇酯，外被单层磷脂膜内嵌几种包被蛋白。油滴包被蛋白调控油滴的形成转运、储存及脂肪分解。申请人在执行国家自然基金项目时，阐明油滴包被蛋白ADRP和perilipin经泛素蛋白酶体途径特异降解及双向调控甘油三酯水解的分子机制。同时发现在热应激的脂肪细胞内，热休克蛋白HSP70由胞浆向油滴表面转位并对其特征进行了扩展研究。细胞热应激可见于机体发热状态；蛋白转位意味着功能改变。从胞浆转位到油滴表面的HSP70可能参与稳定油滴单层磷脂膜及镶嵌的其它包被蛋白的结构与功能，或参与调控甘油三酯分解。我们已有的结果表明HSP70转位是一种热应激特异的细胞反应，而非仅由HSP70蛋白量的增加所引起。本课题将深入研究热应激介导HSP70转位的ERK通路、囊泡/蛋白等细胞内转运机制及与其它油滴包被蛋白的关系，其次研究HSP70转位是否参与调控甘油三酯水解。