牛奶蛋白与多糖凝胶化过程中结构演化与动态流变特性

以人体必须的微量元素为交联剂，利用蛋白质活性基团的络合作用与非极性链段的疏水作用，制备牛奶蛋白均相和复合凝胶。研究凝胶形成动力学与相结构，探明浓度、pH值、离子强度、温度、时间对凝胶形成机理及相结构的影响；研究凝胶的特征粘弹响应，考察动态粘弹函数的频率依赖性、时温依赖性、时温叠加原理的适用性及适用范围，揭示凝胶网络的主要结构特征，获得牛奶蛋白/结冷胶共混体系凝聚态结构演化及流变特性的信息，建立凝胶动力学、凝胶结构演化与动态流变特性的关联；考察组合场下不同外场参数对牛奶蛋白/结冷胶共混体系结构及流变行为的变化。蛋白质和多糖共混体系凝聚态结构形态的演化研究，有助于探明牛奶蛋白分子与结冷胶分子间的相互作用，揭示生物大分子形成复杂凝胶体系的分子原因，不仅对我国乳品饮料工业加工与质量调控有指导意义，还可望为结冷胶在食品工业及其它领域中的应用提供理论依据。

选取牛奶蛋白（乳清蛋白、酪蛋白）和结冷胶（低酰基结冷胶、高酰基结冷胶）为研究对象，以人体必需的微量元素作为交联剂，制备了均相和复合凝胶。考察了凝胶形成动力学和微观结构演变，从保水性、力学性能、光学性能等方面探究了浓度、离子种类、离子强度、pH、温度等因素对凝胶形成机理的影响。研究了均相和复合凝胶体系溶胶-凝胶转变过程，考察了其动态粘弹函数的频率依赖性、时温依赖性、揭示了凝胶网络的主要结构特征，获得了均相和复合凝胶流变特性的信息，建立了粘弹响应和凝聚态结构演化的关联。研究了均相和复合凝胶的应力松弛行为，并发展出一种用于表征凝胶强度的新方法，发现高酰基结冷胶凝胶应力松弛机制为体系内物理交联点的移动，而低酰基结冷胶/酪蛋白酸钠复合凝胶应力松弛则是由加载过程中水压下降导致。对均相和复合酸化凝胶进行了研究，考察了酸化凝胶形成动力学、凝胶特性、流变行为及微观结构演化，探明了浓度、温度、GDL/SC比例、离子种类、离子强度、pH等对凝胶特性的影响。本项目的研究丰富了多糖和蛋白质相互作用机理的内容，为我国乳品饮料加工质量的提升及新型食品的开发提供了理论依据。