人工金属配合物内切酶的研究

在Pd（Ⅱ）配合物合成、表征和分子结构测定的基础上，研究了含硫多肽的水解动力学和机理。发现，Pd（Ⅱ）配合物水解多肽不仅是化学计量反应，而且是一个催化反应，反应的活性配合物是双核或多核配合物，在选择性水解与心细胞色素C的基础上，用HPLC和电喷雾质谱分离和测定了水解产物Gly（1）His（18）小肽和Thr（19）Glu（104）大肽，并提出了Pd（Ⅱ）选择性水解与心细胞色素C的“双活化”机理，在宽广的pH范围内，研究了Pd（Ⅱ）配合物选择性水解与心肌红蛋白，发现，Pd（Ⅱ）配合物能有效地选择性切割收氨酸和特殊部位组氨酸邻近的肽键，通过氨基酸序列分析，电喷雾和MALDT质谱确定了选择性切割的位点，这项研究在蛋白质化学切割研究领域取得突破性进展。