Chinese wheat mosaic virus (CWMV) is a new soil-borne wheat virus species identified from winter wheat in China. However, the molecular mechanism of CWMV pathogenesis and the interaction between CWMV and host remain unknown. In order to further study the interaction mechanism between CWMV and the host, we previously measured the acetylation group of the host protein after CWMV infection and found that the acetylation level of histone H3 protein was significantly up-regulated. Therefore, verify protein acetylation functions in virus infection and identify its binding genes will help us further understand the molecular mechanism of virus and host interaction. This project intends to elucidation the effect of histone H3 acetylation level on the replication and pathogenicity of the virus in the host. To further explore the binding genes of histone H3 after CWMV infection, ChIP technology was used to screen the binding genes. The candidate binding genes will be analysed by bioinformatics and selected to knock out and functional characterized during virus infection. These results will not only reveal the mechanism of host histone H3 acetylation in the process of virus infection, but also provide a reference for the development of new antiviral transgenic varieties.
中国小麦花叶病毒(Chinese wheat mosaic virus, CWMV)是我国冬小麦上鉴定的一种新的麦类土传病毒。目前CWMV致病分子机制尚不明确,寄主是如何识别和抵抗CWMV侵染及其与寄主之间是如何相互对抗的还不甚清楚。为了研究CWMV与寄主的互作机制,项目组前期对病毒侵染后的寄主蛋白乙酰化组进行测定发现CWMV侵染后组蛋白H3的乙酰化水平显著上调。本项目拟阐明组蛋白H3乙酰化水平对该病毒在寄主体内复制和致病力中的作用;采用ChIP技术鉴定和验证与CWMV侵染后的组蛋白H3相互结合的基因并解析其在与病毒互作过程中的生物学功能,从而阐明寄主组蛋白H3乙酰化在调控病毒复制和致病过程中的作用机制。研究结果不仅有助于深入揭示寄主组蛋白H3乙酰化在病毒侵染过程中的作用机制,而且可望为培育新的抗病毒转基因品种提供参考。
中国小麦花叶病毒(Chinese wheat mosaic virus, CWMV)是我国冬小麦上鉴定的一种新的麦类土传病毒。近年来中国小麦花叶病毒病害发生趋势不断扩大,土传病毒病害防治是世界难题。目前中国小麦花叶病毒致病分子机制尚不明确,寄主是如何识别和抵抗CWMV侵染及其与寄主之间是如何相互对抗的还不甚清楚。植物病理学领域乙酰化修饰的研究仍处于起步阶段,在研究方法和成果上远不及在高等动物和医学中的研究,虽然赖氨酸乙酰化在几种植物中已经有报道,但其在病毒侵染过程中的作用,迄今尚未在植物中进行研究;蛋白乙酰化修饰如何调控病毒侵染的分子机制尚不明确。为了研究CWMV与寄主的互作机制,项目组前期对病毒侵染后的寄主蛋白乙酰化组进行测定发现CWMV侵染后组蛋白H3的乙酰化水平显著上调。本项目进一步研究了组蛋白H3乙酰化水平对该病毒在寄主体内复制和致病力中的作用;采用ChIP技术鉴定和验证与CWMV侵染后的组蛋白H3相互结合的基因并解析其在与病毒互作过程中的生物学功能。通过研究我们发现CWMV侵染后寄主组蛋白H3K9和H3K79的乙酰化水平显著升高。我们在寄主小麦中发现一个组蛋白去乙酰化酶TaSRT2能够去乙酰化H3K9ac和H3K79ac。TaSRT2与CWMV P153蛋白发生互作,在识别P153蛋白之后TaSRT2定位发生变化同时去乙酰化酶活性降低,导致H3K9ac和H3K79ac乙酰化增强,使得染色质松散有利于转录因子结合调控下游抗病相关基因的表达。研究阐明了寄主组蛋白H3乙酰化在调控病毒复制和致病过程中的作用机制。研究结果不仅有助于深入揭示寄主组蛋白H3乙酰化在病毒侵染过程中的作用机制,而且可望为培育新的抗病毒转基因品种提供参考。
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数据更新时间:2023-05-31
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