植物中一种GTP-结合蛋白的纯化及其生理调节功能研究

以植物花粉为材料，用丙酮粉、硫酸铵沉淀及凝胶层析的方法纯化出了毫克级的38KDGTP--结合蛋白。测定了该蛋白的生化性质及光谱特性。结果表明，该GTP--结合蛋白对GTP具底物特异性。活性明显受到几种ATP酶抑制剂的抑制，重要的是对GTPrs具有很强的结合能力，符合GTP-结合蛋白的特性，园二色谱的结果揭示了该GTP-结合蛋白具大量的β折叠，与已发现的动物及微生物的GTP--结合蛋白具相似的结构特征。而Westernblot的结果则表明它与其它已发现的GTP--结合蛋白又具有很大的差异，可能是一种新的GTP--结合蛋白。目前我们尚未得到该蛋白的抗体。