钙调蛋白活性多肽及突变体与金属离子结合后的构象研究

用改进后的分离方法制得高品质的钙调蛋白通过荧光光谱，核磁共振技术及氮氧自由基自旋标记顺磁共振技术，选择反映蛋白质构象变化的物主谱带，研究了不同剂量，不同物种稀土离子存在下，钙调蛋白第三配点多肽，钙调蛋白自身的构象变化，及同某些靶肽的相互作用情况，核磁共振实验证实Ca（2+）诱导的钙调蛋白第三配点多肽的构象变化与Ca(2+)的相似，对钙调蛋白的研究发现，稀土离子在钙调蛋白中的键合顺序不因靶肽的存在而改变，靶肽与钙调蛋白的键合不受稀土离子浓度的影响，一分子靶肽可能键合的钙调蛋白C末端的中心螺旋位与Lys75和94同时接触，钙调蛋白-靶肽复合体系中，靶肽的色氨酸周围环境受稀土离子影响较小，而钙调蛋白的酷氨酸微环境变化较大。