本课题研究质膜氧化还原系统(PRS)的重要成员一质膜硝酸还原酶(NR)的性质和功能,以及PRS的信号转导机理.证明PRS是由多条短的电子传递链组成,NR是质膜固有的内在蛋白和非诱导酶.PRS活性受Ca(2+),CaM,ABA以及Ca(2+)依赖的蛋白激酶的调节.质膜上存在72KD和42KD的ABA结合蛋白,PRS和ABA结合蛋白在逆境反应中有协同作用;胞外钙调素能促进跨膜电子传递和氧化不觉 原活性,在质膜上检测出三种钙调素结合蛋白,盐胁迫迅速诱导Ca(2+)依赖的蛋白激酶与细胞质膜结合,质膜33KD和58KD的蛋白为该激酶的磷酸化底物.上述结合指出PRS在跨膜信号转导中具有重要的作用,为合面了解PRS的多条途径之间的关系,为在分子水平上阐明发生在植物细胞质膜上的信息传递途径提供重要证据.
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数据更新时间:2023-05-31
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