氯过氧化物酶(CPO)的活性中心结构十分独特,它具有多种多样的催化活性以及广泛的底物适应性,目前被认为是过氧化物酶家族中应用最广泛的酶。其中CPO的手性催化活性尤其引人注目。.本项目基于定位突变技术结合化学修饰手段研究CPO活性中心底物结合位点上的特定氨基酸残基在CPO手性识别中的调控作用,考察CPO血红素辅基"远端"氨基酸链的极性及"近端"轴向微环境对底物结合的影响,以期在分子水平上阐明决定CPO手性催化活性的关键因素,同时通过理性的分子设计修饰改进原生型酶的结构以提高CPO的手性催化活性。.这一研究不仅可以为氯过氧化物酶结构-功能关系的研究提供重要的信息,而且可拓宽CPO在不对称有机合成、环境毒物降解、手性药物的绿色制备及原油的手性分离提纯等领域的应用,同时还将为CPO的模拟研究及合成高效、低廉、具有立体选择性的催化剂提供新的路线和方法。
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数据更新时间:2023-05-31
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