热加工诱导食源铁储藏蛋白结构变化及对其铁吸收机制的影响

Iron is an essential element for human being, and it plays an important role in maintaining the health of body. However, iron deficiency remains a major health problem in the world. Ferritin, a class of iron storage protein, from legume seeds and aquatic products is considered as important and efficient iron supplement. Recent studies have showed that thermal processing has an important impact on the senior structure of ferritin, consequently influencing iron uptake from this protein. But yet how thermal processing affects the senior structure and subsequent iron uptake mechanism remains unclear. Therefore, this project focuses on the widely existed dietary iron storage proteins, including ferritin from legume seeds and aquatic products, aiming at establishing the relationship between thermal processing and the changes of senior structure of these proteins. How protein structure changes affect its physicochemical properties, digestive stability and iron absorption will be further investigated in order to elucidate the relationship between thermal processing, structural changes and iron absorption. On the basis of this relationship, we can increase the iron absorption rate from ferritin by changing the thermal processing condition. Ultimately, these studies will be beneficial for providing theoretical guidance for scientifically and efficiently utilizing of dietary iron storage proteins.

铁是人体必需的微量元素，它在维持机体健康中起着举足轻重的作用。然而，人体铁缺乏仍然是我国也是全球性的健康问题。食源铁储藏蛋白是重要且高效的矿物元素铁补充因子。研究表明热加工会对食源铁储藏蛋白的结构产生重要的影响，进而影响铁吸收，但是热加工如何影响铁储藏蛋白的高级结构及其铁吸收机制国内外鲜见报道。因此，本项目以广泛存在的食源铁储藏蛋白包括豆科类植物铁储藏蛋白和水产品铁储藏蛋白为研究对象，旨在建立热加工与食源铁储藏蛋白高级结构变化的关系，阐明热加工诱导食源铁储藏蛋白结构变化对其理化特性以及消化稳定性的影响，并进一步研究铁储藏蛋白高级结构改变对其铁吸收机制的影响，揭示热加工—铁储藏蛋白高级结构变化—铁吸收三者之间的关系，以期通过调节加工手段增加铁储藏蛋白的铁吸收率，提高补铁效果，最终为科学而高效地利用食源铁储藏蛋白提供理论指导。

食源铁储藏蛋白是极具潜力的矿物元素铁补充因子，但是热加工如何影响铁储藏蛋白的高级结构及其铁吸收特性国内外鲜见报道，在本项目的资助下，我们以广泛存在的食源铁储藏蛋白包括豆科类植物铁储藏蛋白、水产品铁储藏蛋白和动物脾脏铁储藏蛋白为研究对象，以X-射线晶体衍射作为最重要的研究方法，探究热加工处理对铁储藏蛋白三维结构的影响，以及由此引起的理化特性及铁吸收特性的变化，最终揭示了热加工-铁储藏蛋白高级结构变化-铁吸收三者之间的关系。在项目执行期间，课题组按照任务书要求紧密围绕热加工条件下食源铁储藏蛋白高级结构的变化；蛋白高级结构变化对食源铁储藏蛋白理化特性及铁吸收机制的影响；铁储藏蛋白作为高热稳定性蛋白载体的开发三个方面开展研究工作，项目进展顺利，取得的主要结果如下：（1）阐明了大豆铁储藏蛋白和对虾铁储藏蛋白热处理与高级结构变化的关系，揭示了它们高热稳定性的分子机制，发现铁储藏蛋白的C3-C4界面间的共价相互作用（二硫键）可以大幅度提高蛋白的热稳定性，并揭示了C4亚基界面间的非共价作用力（疏水作用力）对铁储藏蛋白高级结构热稳定性的重要贡献；（2）通过X-射线晶体衍射的方法，首次解析牡蛎以及鲑鱼铁储藏蛋白的晶体结构，为深入了解水产品铁储藏蛋白结构与功能的关系打下了坚实的基础；(3)发现了与牡蛎铁储藏蛋白的热稳定性相关的关键氨基酸残基，在体外加入Fe2+可以进一步提高其牡蛎铁储藏蛋白的稳定性；（4）以豌豆豆奶加工为例，阐明了热处理能够抑制豌豆铁储藏蛋白自降解和自聚集，进而增加其补铁活性；（5）动物水平的研究发现热处理可以显著降低大豆铁蛋白的体内消化稳定性，但对动物铁储藏蛋白的消化稳定性没有明显影响，热处理可以显著增加大豆铁储藏蛋白铁的生物利用度，但降低了动物铁储藏蛋白铁的生物利用度；（6）通过设计不同的作用力，构建了三维多孔铁储藏蛋白自组装体，拓展了铁储藏蛋白作为高热稳定性蛋白载体的应用范围。以上这些研究为将铁储藏蛋白开发成为补铁功能因子以及蛋白载体打下了坚实的理论基础。