水诱发蛋白质生物活性的分子机制

在付里叶变红光谱定量地研究了水合对人肌红蛋白及核糖酸酶（RNase）二级结构的影响。结果表明：随水含量增加蛋白质的无序结构含量减少、有序结构增加；在约0.17克水/克酶时，RNase主要的结构变化与已经完成。建立了水合凝聚态的RNase活性的检测方法；并测定了诱发RNase活性的最低水含量阈值约0.16克水/克酶。ESR自旋标记实验表明；当水合值为 0.20克水/克酶时。RNase分子开始运动。通过有机溶劑对碳酸酐酶的构象及热稳定性影响的研究，暗示蛋白质跨膜转运时可能会自发通过与脂的相互作用而改变构象使之顺利跨膜。综合以上研究结果，我们认为一定量的水是诱发酶活性的结构性质基础和致使酶分子运动的动力学基础必须。这一看法有待进一步实验证实。