融合钾离子通道S5-S6连接区段于大肠菌素Ia的研究

鉴于通道膜蛋白结构复杂，现有的分子生物学和生物物理学手段难以处理，为阐明其水性孔道因有的动态结构-功能关系，将钾通道蛋白水性孔道中的四乙基铵结合片段（P片段之一部分）突变到乙知其跨膜立体结构的大肠菌素Ia通道蛋白的水性孔道之中，发现突变上去的P片段仍能结合四局基铵并阻断大肠菌素Ia的水性孔道。这提示有必要重新理解和评估P片段在母体钾通道中所执行的生物学功能。同时利用突变上去的P片估作为探针，确定了大肠菌素Ia通道蛋白的水性孔道跨膜结构。