热休克诱导的ATP结合蛋白酶的基因分离功能表达和应用

分析热休克诱导的65kDaATP结合蛋白水解酶的结构和性质表明，它是一个二聚体酶，它本身和它的单体具有丝氨酸蛋白水解酶活性。根据它的性质推测，它可能与26s的蛋白酶体有同源性。它通过特异性降解修饰HSP68，使其在生物抗逆性建立中起重要作用。分析该酶基因的cDNA碱基数（960bp），与单体酶的分子量（30kDa左右）吻合。查基因Bank表明，这是一个尚未报道过的基因（DNA片段）。根据该酶和HSP68均为热诱导蛋白、并且两者表达的起始时间相同推测，两个基因的调控机制或许相同或相似；根据热休克反应中HSP68的表达量比该酶高两个数量级推测，两个基因的启动子活性有很大差别。