PYL类蛋白质对脱落酸的识别机制及其对信号传递影响的分子动力学模拟

脱落酸（ABA）受体的结构及其信号传递机制的研究是目前的植物学研究的热点之一，这对了解植物的抗极限条件有重要意义。虽然目前的实验研究很多，但还不能从微观上了解受体对ABA的识别机制；同时，ABA的识别在信号传递中的作用也不清楚。因此，本项目主要应用经典的分子动力学计算方法，详细研究ABA与不同类型的受体蛋白PYL之间的相互作用机理，弄清楚不同PYL蛋白质对ABA分子的信号识别机制。同时研究ABA-PYL复合物与PP2C蛋白质的相互作用机理，考察他们的相互作用在信号传递过成中的作用。从微观上理解蛋白质的相互作用和结构变化对信号传递的影响。从分子水平去揭示PYL蛋白质对ABA识别机制和影响其信号传递的关键因素。给出规律性的结论。为实验研究提供理论解释和指导。

利用分子动力学模拟的方法详细研究了ABA分子与PP2C蛋白质之间的相互作用机理。通过分子动力学模拟，详细研究了不同的ＰＬＹ蛋白质与ＡＢＡ之间相互作用的过程和动力学稳定性。结果表明，ＡＢＡ与ＰＬＹ蛋白各种质之间的相互作用都会导致能量的减小和结构的更稳定。并比较了13中不同PLY蛋白质与ＡＢＡ相互作用的差别和不同。发现这些蛋白质与ABA作用都会导致体系更稳定。.通过SMD的研究，发现ABA分子进入PLY蛋白质的过程很复杂。不同的PLY蛋白质的有很大的差别，主要差别在于进入通道过程中结构改变的差别。其过程中有若干个氢键的生成和断裂的数目和需要的力的差别，这个也反映了不同PLY蛋白质与ABA分子结合难易的差别和不同。研究发现，在进入同时还发现，在ABA进入的过程中，PLY蛋白的结构变化比较大，特别是CL2区域，其折叠发生扭转。..通过对ABA-bound PYR1　和ABA-apo PYR1 与HAB1相互作用的蛋白质动力学的模拟研究，结果表明，ABA-Bond PYR1 与HAB1的相互作用比ABA-Bond PYR1与HAB1的更强，研究还表明，the La3b2折叠区, ABA的通道, Lb7a5折叠区, 和 a5 螺旋区被发现与HAB1有很强的动力学相关性。 从结构上看，ABA-Bond PYR1-HAB1与ABA-apo PYR1-HAB1 结构相差比较大，表明ABA的进入对信号的传导有重要的作用。 这个和实验中观测时一致的：存在ABA的条件下, 细胞中的 ABA与受体蛋白PYR/PYL/RCAR结合, 促使其构型发生变化, 形成能与PP2Cs相互作用的单体结构。结合了ABA的PYR/PYL/RCAR与PP2Cs相互作用能够完全掩盖PP2Cs的磷酸酶活性位点, 进而使SnRK2s的自我磷酸化与蛋白磷酸化活性得到释放。不存在ABA的条件下,以二聚体形式存在的PYR/PYL/RCAR受体蛋白不能与蛋白磷酸酶PP2Cs相互作用, PP2Cs处于高活性状态并抑制其下游功能组分SnRK2s的活性, 植物体保持正常的生长趋势。